Несмотря на то, что содержание железа в человеке массой 70 кг не превышает 5г и суточное потребление 10 – 15мг, оно играет особую роль в жизни деятельности организма.
Железо занимает совершенно особое место, так как на него не распространяется действие секреторной системы. Концентрация железа регулируется исключительно его поглощением, а не выделением. В организме взрослого человека около 65% всего железа содержится в гемоглобине и миоглобине, большая часть оставшегося запасается в специальных белках (ферритине и гемосидерине), и только очень небольшая часть находится в различных ферментах и системах транспорта.

Гемоглобин и миоглобин.

Гемоглобин выполняет в организме важную роль переносчика кислорода и принимает участие в транспорте углекислоты. Общее содержание гемоглобина равно 700г, а кровь взрослых людей содержит в среднем около 14 – 15%.
Гемоглобин представляет собой сложное химическое соединение (мол. вес. 68 800). Он состоит из белка глобина и четырёх молекул гема. Молекула гема, содержащая атом железа, обладает способностью присоединять и отдавать молекулу кислорода. При этом валентность железа, к которому присоединяется кислород, не изменяется, т. е. железо остаётся двухвалентным.
Оксигемоглобин несколько отличается по цвету от гемоглобина, поэтому артериальная кровь, содержащая оксигемоглобин, имеет ярко - алый цвет. Притом тем более яркий, чем полнее произошло её насыщение кислородом. Венозная кровь, содержащая большое количество восстановленного гемоглобина, имеет тёмно – вишнёвый цвет.
Метгемоглобин является окислительным гемоглобином, при образование которого меняется валентность железа: двухвалентное железо, входящее в молекулу гемоглобина, превращается в трёх валентное. В случае большого накопление в организме метгемоглобина отдача кислорода тканям становится невозможной и наступает смерть от удушения.
Карбоксигемоглобин представляет собой соединение гемоглобина с угарным газом. Это соединение примерно в 150 – 300 раз прочнее, чем соединение гемоглобина с кислородом. Поэтому примесь даже 0,1% угарного газа во вдыхаемом воздухе ведёт к тому, что 80% гемоглобина оказываются связанными с окисью углерода и не присоединяют кислород, что является опасным для жизни.
Миоглобин. В скелетной и сердечной мышце находится миоглобин. Он способен связывать до 14% общего количества кислорода в организме. Это его свойство играет важную роль в снабжение кислородом работающих мышц. Если при сокращение мышцы кровеносные капилляры её сжимаются и кровоток в некоторых участках мышцы прекращается, в течение некоторого времени сохраняется снабжение мышечных волокон кислородом.

Трансферрин.

Трансферрин – класс железо связывающих молекул. Наиболее изученный- это трансферрин сыворотки – является транспортным белком, переносящим железо из обломков гемоглобина селезёнки и печени в костный мозг, где на специальных его участках вновь синтезируется гемоглобин. Весь сывороточный трансферрин, единовременно связывая только 4 мг железа, ежедневно переносит в костный мозг около 40мг железа – весьма существенное доказательство его эффективности как транспортного белка. Больные с генетически обусловленными нарушениями синтеза трансферрина страдают железодефицитной анемией, нарушениями иммунной системы и интоксикацией от избытка железа!
Трансферрин – это гликопротеин с молекулярной массой около 80 000. Он состоит из одной полипептидной цепи, свёрнутой так, что она образует два компактных участка, каждый из которых способен связывать по одному иону железа (III). Правда, связывание железа возможно лишь при связывание аниона. В отсутствие подходящего аниона катион железа не присоединяется к трансфферину. В большинстве случаев в природе для этого используется карбонат, хотя активировать центр связывание металла способны и другие анионы, например оксалат, малонат, и цитрат.
Высокая устойчивость комплекса железа с трансферрином делает его отличным переносчиком, но зато и выдвигает проблему высвобождения железа из комплекса. Многие из хороших хелатирующих агентов малопригодны в качестве посредников при высвобождение железа. Наиболее эффективным из них оказался пирофосфат. Принимая во внимание существенную роль в связывание железа с транферрином, было бы логически предложить, что удаление аниона должно лежать в основе любого механизма высвобождение железа, однако никакой корреляции между способностью замещать карбонат в трансферриновом комплексе и их эффективностью как посредника в освобождение железа не найдено. В транспортной системе микробов отдача ионов железа переносчиком вызывается восстановлением их до Fe (II), но, как достоверно установлено, из трансферрина железо высвобождается в виде Fe (III)

Ферритин.

В органах млекопитающих железо в основном запасается в двух формах – ферритине и гемосидерине. Гемосидерин изучен не достаточно хорошо и, возможно, является продуктом распада ферритина. Ферритин в настоящее время охарактеризован довольно полно. Это водо-растворимый белок, состоящий из 24 одинаковых субъединиц, которые составляют пустотелую сферическую оболочку. Во внутренней полости находится мицелярное ядро, содержание железа в котором примерно 57%. Мицела может содержать до 4500 атомов железа, если ферритин полностью насыщен железом (что не является обязательным). Белковую оболочку пронизывают шесть каналов, которые служат для приёма и отдачи железа.
Приём железа происходит при каталитическом окислении аппоферритином Fe (II) в Fe (III), а высвобождение – при восстановление Fe (II) восстановленными флавинами. В большинстве клеток синтез ферритина значительно ускоряется в присутствии железа; в клетках печени крыс синтез субъединиц проходит за 2 – 3 мин.